Anatomie-Lexicon

Trypsine

invoering

Trypsine is een enzym dat wordt geproduceerd in de alvleesklier en van groot belang is voor de menselijke spijsvertering. Het activeert andere spijsverteringsenzymen uit de alvleesklier in de darm, die op hun beurt eiwitten die via voedsel worden ingenomen verder afbreken. Deze kunnen vervolgens worden opgenomen in het verdere verloop van de darmpassage. Als activator voor verschillende spijsverteringsenzymen is trypsine dus belangrijk voor de opname van eiwitten.

Taken en functie - hoe werkt trypsine?

Trypsine wordt geproduceerd in de alvleesklier (alvleesklier) en is als enzym verantwoordelijk voor het activeren van andere spijsverteringsenzymen uit de alvleesklier. Dit zijn voornamelijk chymotrypsine, elastase en carboxypeptidase. Trypsine zet zo een activeringscascade op gang die van cruciaal belang is voor de vertering van eiwitten uit voeding. Een tekort leidt daarom tot ernstige aandoeningen in het lichaam en vooral in de dikke darm tot verrotting.

lees ook:

Chymotrypsin
Carboxypeptidase

De enzymen die trypsine activeren, kunnen op hun beurt eiwitten uit voedsel hakken en afbreken tot zogenaamde oligopeptiden. Deze kunnen op hun beurt weer gemakkelijker in de dunne darm worden opgenomen en via de bloedsomloop naar verschillende delen van het lichaam worden getransporteerd. Het lichaam heeft de eiwitcomponenten uit de voeding vooral nodig om daaruit zijn eigen eiwitten op te bouwen. Deze worden bijvoorbeeld gebruikt voor de lichaamsstructuur in de vorm van huid, bindweefsel, spieren of botten. Maar het lichaam heeft ook eiwitten nodig als hormonen, antistoffen voor het immuunsysteem of om zuurstof te transporteren.

Als enzym heeft trypsine specifieke eigenschappen wat betreft de manier waarop het eiwitten afbreekt. Het is een zogenaamd endopeptidase, wat betekent dat het peptidebindingen splitst, d.w.z. de bindingen tussen individuele aminozuren (die een peptide of eiwit vormen) binnen het eiwit.

Naast de belangrijkste functie bij de spijsvertering, kan trypsine ook pijn verminderen die bijvoorbeeld optreedt in de context van artritis.
Het speelt ook een rol bij de afbraak van verschillende complexen bij auto-immuunziekten en kan de overmatige ophoping van bloedplaatjes voorkomen. Dit laatste gebeurt omdat trypsine andere enzymen activeert, zoals plasmine, die op hun beurt fibrine oplossen en zo het hechtende netwerk van bloedplaatjes losmaken.

Wat is trypsinogeen?

Trypsine is een enzym dat de neiging heeft andere eiwitten af te breken. Het is daarom belangrijk dat deze functie niet in werking treedt op de plaats van fabricage, d.w.z. de alvleesklier. Om dit te voorkomen, wordt trypsine geproduceerd in een inactieve precursor. Deze voorloper staat ook bekend als het pro-enzym en is in het geval van trypsine het trypsinogeen.

Lees hier meer over het onderwerp: Trypsinogeen

Bij het eten komt de inactieve precursor trypsinogeen vrij uit de alvleesklier en geactiveerd in de dunne darm. Dit wordt gedaan door een ander enzym genaamd enteropeptidase. Delen van het trypsinogeen worden afgesplitst, waardoor de actieve vorm trypsine ontstaat.

Bij het diagnosticeren van sommige ziekten, zoals cystische fibrose, is het belangrijk om het trypsinegehalte in het menselijk lichaam te meten. Voor dit doel kan ook de hoeveelheid trypsinogeen in het lichaam worden bepaald, omdat dit direct gerelateerd is aan de hoeveelheid beschikbare trypsine.

Mogelijk bent u ook geïnteresseerd in: Taaislijmziekte

Wat is antitrypsine?

Antitrypsine is een zogenaamde proteaseremmer. Dit betekent dat antitrypsine kan voorkomen dat trypsine zijn werk doet en eiwitten afbreekt. Dit is vooral belangrijk voor het afbreken van eiwitten in het bloed.

Leer meer over: Alpha-1 antitrypsine

Antitrypsine wordt meestal alfa-1-antitrypsine genoemd omdat het kan worden gedetecteerd in een detectiemethode (eiwitelektroforese) in de zogenaamde alfa-1-fractie. Het wordt grotendeels in de lever gemaakt en is belangrijk bij het voorkomen van overmatige ontstekingen in het lichaam door verschillende enzymen zoals trypsine, plasmine of trombine te blokkeren. Bij een tekort is er dus sprake van een ernstige aantasting van de lever, maar ook van de longen.

Mogelijk bent u ook geïnteresseerd in: Alfa-1 antitrypsinedeficiëntie

Trypsine-remmers

Trypsineremmers zijn peptiden die voorkomen dat trypsine zijn werking in de darm ontwikkelt of deze beperken. Trypsine is geblokkeerd en kan zijn werk niet doen als activator van andere spijsverteringsenzymen in de darm.

Trypsineremmers worden in verschillende voedingsmiddelen aangetroffen. Een bekende vertegenwoordiger zijn sojabonen, die trypsineremmers in hun ruwe vorm bevatten. Bij het consumeren van rauwe sojabonen kan de eiwitvertering in de darm worden verstoord. Om dit te voorkomen, moeten de sojabonen voor consumptie worden gekookt, omdat dit de trypsineremmers inactiveert. In het geval van sojabonenmeel moet ervoor worden gezorgd dat het een brandproces heeft doorgemaakt, omdat dit ook de trypsineremmers onschadelijk maakt. Anders kunnen er spijsverteringsproblemen ontstaan.

Lees hieronder verder: Spijsverteringsproblemen

Laboratoriumwaarden van trypsine

Standaard waarde

Een bloedmonster is vereist om het trypsineniveau te bepalen. Hieruit kan in een medisch laboratorium worden bepaald hoeveel trypsine aanwezig is.

Bij een gezond persoon ligt de waarde tussen de 10 en 57 μg per liter bloed.

In de regel wordt het trypsineniveau bepaald als er een vermoeden bestaat dat er sprake kan zijn van een acute ontsteking van de alvleesklier, d.w.z. pancreatitis. Hiervoor moeten echter ook andere parameters zoals de elastase-waarde worden bepaald.

Trypsine verhoogd

Als het niveau van trypsine in het bloed wordt verhoogd, betekent dit dat ofwel een overmatige hoeveelheid van het spijsverteringsenzym vrijkomt uit de pancreas, ofwel dat er te weinig trypsine uit het lichaam wordt uitgescheiden nadat de functie ervan is uitgevoerd.

Overmatige uitscheiding van trypsine kan worden veroorzaakt door een acute ontsteking van de alvleesklier, d.w.z. pancreatitis. Het kan echter ook een terugval zijn van een chronische, d.w.z. langdurige pancreatitis. Bovendien zijn een tumor van de alvleesklier of een cystische pancreasfibrose in de context van cystische fibrose mogelijke oorzaken. Als een van deze ziekten wordt vermoed, moeten ter verduidelijking verdere parameters van de alvleesklier worden beoordeeld.

Een andere mogelijke oorzaak van de stijging van de trypsinespiegels is nierfalen. Deze ziekte moet ook verder worden opgehelderd door een arts als deze wordt vermoed.

Lees meer op: Ontsteking van de alvleesklier

Trypsinedeficiëntie

Omdat trypsine een cruciaal onderdeel is van de activeringscascade voor spijsverteringsenzymen in de darm, leidt een tekort tot onvoldoende vertering en opname van eiwitten uit voedsel.
Het gebrek aan opname van voedseleiwitten leidt tot gewichtsverlies en deficiëntieverschijnselen door een tekort aan eiwitten in het menselijk lichaam. Bovendien is er een zogenaamde intestinale verrotting met een opeenhoping van stikstofverbindingen. Dit is ook te herkennen aan vleesvezels in de ontlasting.

Bij welke pH-waarde werkt trypsine het beste?

Trypsine kan, net als de meeste andere spijsverteringsenzymen, alleen goed werken bij een bepaalde pH. Het optimale pH-bereik voor trypsine ligt tussen 7 en 8 en komt dus overeen met het pH-bereik bij een gezond persoon in de dunne darm. Als dit bereik verandert, kan trypsine niet meer adequaat werken en dit kan leiden tot een verstoring van de opname van eiwitten uit de voeding.

Lees meer over andere enzymen en wat ze doen: Rol van enzymen in het menselijk lichaam

Productie van trypsine

Trypsine wordt, net als veel andere spijsverteringsenzymen, gemaakt in de alvleesklier, of beter gezegd het exocriene deel van de alvleesklier. Daar wordt het eerst afgegeven als een pro-enzym trypsinogeen en vervolgens omgezet in een actieve vorm in de dunne darm door het enzym entereopeptidase, dat op zijn beurt verdere spijsverteringsenzymen kan activeren.